Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme - Analyse der 4-Cumarat: CoA-Ligase (4CL) und ausgewählter 4CL-ähnlicher Enzyme aus Arabidopsis thaliana
DE PB NWISBN: 9783865376817 bzw. 3865376819, in Deutsch, Cuvillier Verlag, Taschenbuch, neu.
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme:: 4-Cumarat:CoA-Ligasen (4CLs) aktivieren Cumars?ure und andere Zimts?urederivate des Phenylpropanoidstoffwechsels unter Bildung einer charakteristischen Adenylat-Zwischenstufe zu den korrespondierenden CoA-Estern. Durch die enzymkinetische Analyse von heterolog exprimierten Mutanten der Isoform 4CL2 aus Arabidopsis thaliana konnte gezeigt werden, dass die korrekte Bindung der verschiedenen Derivate und damit die Spezifität von 4CL durch einen Gr??enausschlussmechanismus sowie die allgemeine Hydrophobizit?t der Substratbindetasche reguliert wird. Basierend auf den erhaltenen Ergebnissen wurden die potenziellen Substratbindetaschen und damit auch mögliche Substrate einer Gruppe bisher nicht charakterisierter, 4CL-ähnlicher Enzyme (4CLLs) vorhergesagt. Im Rahmen der funktionellen Analyse ausgewählter 4CLLs konnte die Aktivierung von Jasmons?ure-Vorstufen durch drei Enzyme nachgewiesen werden. Die Substratspezifit?t dieser 4CLLs sowie ihre Lokalisation in Peroxisomen lassen auf eine Funktion in der Jasmonat- Biosynthese schließen. Taschenbuch.
Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme:: 4-Cumarat:CoA-Ligasen (4CLs) aktivieren Cumars?ure und andere Zimts?urederivate des Phenylpropanoidstoffwechsels unter Bildung einer charakteristischen Adenylat-Zwischenstufe zu den korrespondierenden CoA-Estern. Durch die enzymkinetische Analyse von heterolog exprimierten Mutanten der Isoform 4CL2 aus Arabidopsis thaliana konnte gezeigt werden, dass die korrekte Bindung der verschiedenen Derivate und damit die Spezifität von 4CL durch einen Gr??enausschlussmechanismus sowie die allgemeine Hydrophobizit?t der Substratbindetasche reguliert wird. Basierend auf den erhaltenen Ergebnissen wurden die potenziellen Substratbindetaschen und damit auch mögliche Substrate einer Gruppe bisher nicht charakterisierter, 4CL-ähnlicher Enzyme (4CLLs) vorhergesagt. Im Rahmen der funktionellen Analyse ausgewählter 4CLLs konnte die Aktivierung von Jasmons?ure-Vorstufen durch drei Enzyme nachgewiesen werden. Die Substratspezifit?t dieser 4CLLs sowie ihre Lokalisation in Peroxisomen lassen auf eine Funktion in der Jasmonat- Biosynthese schließen. Taschenbuch.
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme: Analyse der 4-Cumarat: CoA-Ligase (4CL) und ausgewählter 4CL-ähnlicher Enzyme aus Arabidopsis thaliana (2005)
DE PB NW FEISBN: 9783865376817 bzw. 3865376819, in Deutsch, 114 Seiten, Cuvillier, E, Taschenbuch, neu, Erstausgabe.
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4-Cumarat:CoA-Ligasen (4CLs) aktivieren Cumarsäure und andere Zimtsäurederivate des Phenylpropanoidstoffwechsels unter Bildung einer charakteristischen Adenylat-Zwischenstufe zu den korrespondierenden CoA-Estern. Durch die enzymkinetische Analyse von heterolog exprimierten Mutanten der Isoform 4CL2 aus Arabidopsis thaliana konnte gezeigt werden, dass die korrekte Bindung der verschiedenen Derivate und damit die Spezifität von 4CL durch einen Größenausschlussmechanismus sowie die allgemeine Hydrophobizität der Substratbindetasche reguliert wird. Basierend auf den erhaltenen Ergebnissen wurden die potenziellen Substratbindetaschen und damit auch mögliche Substrate einer Gruppe bisher nicht charakterisierter, 4CL-ähnlicher Enzyme (4CLLs) vorhergesagt. Im Rahmen der funktionellen Analyse ausgewählter 4CLLs konnte die Aktivierung von Jasmonsäure-Vorstufen durch drei Enzyme nachgewiesen werden. Die Substratspezifität dieser 4CLLs sowie ihre Lokalisation in Peroxisomen lassen auf eine Funktion in der Jasmonat- Biosynthese schließen. Taschenbuch, Ausgabe: 1, Label: Cuvillier, E, Cuvillier, E, Produktgruppe: Book, Publiziert: 2005-12-01, Studio: Cuvillier, E.
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4-Cumarat:CoA-Ligasen (4CLs) aktivieren Cumarsäure und andere Zimtsäurederivate des Phenylpropanoidstoffwechsels unter Bildung einer charakteristischen Adenylat-Zwischenstufe zu den korrespondierenden CoA-Estern. Durch die enzymkinetische Analyse von heterolog exprimierten Mutanten der Isoform 4CL2 aus Arabidopsis thaliana konnte gezeigt werden, dass die korrekte Bindung der verschiedenen Derivate und damit die Spezifität von 4CL durch einen Größenausschlussmechanismus sowie die allgemeine Hydrophobizität der Substratbindetasche reguliert wird. Basierend auf den erhaltenen Ergebnissen wurden die potenziellen Substratbindetaschen und damit auch mögliche Substrate einer Gruppe bisher nicht charakterisierter, 4CL-ähnlicher Enzyme (4CLLs) vorhergesagt. Im Rahmen der funktionellen Analyse ausgewählter 4CLLs konnte die Aktivierung von Jasmonsäure-Vorstufen durch drei Enzyme nachgewiesen werden. Die Substratspezifität dieser 4CLLs sowie ihre Lokalisation in Peroxisomen lassen auf eine Funktion in der Jasmonat- Biosynthese schließen. Taschenbuch, Ausgabe: 1, Label: Cuvillier, E, Cuvillier, E, Produktgruppe: Book, Publiziert: 2005-12-01, Studio: Cuvillier, E.
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme - Analyse der 4-Cumarat: CoA-Ligase (4CL) und ausgewählter 4CL-ähnlicher Enzyme aus Arabidopsis thaliana
DE PB NWISBN: 9783865376817 bzw. 3865376819, in Deutsch, Cuvillier Verlag, Taschenbuch, neu.
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme:: 4-Cumarat:CoA-Ligasen (4CLs) aktivieren Cumarsäure und andere Zimtsäurederivate des Phenylpropanoidstoffwechsels unter Bildung einer charakteristischen Adenylat-Zwischenstufe zu den korrespondierenden CoA-Estern. Durch die enzymkinetische Analyse von heterolog exprimierten Mutanten der Isoform 4CL2 aus Arabidopsis thaliana konnte gezeigt werden, dass die korrekte Bindung der verschiedenen Derivate und damit die Spezifität von 4CL durch einen Größenausschlussmechanismus sowie die allgemeine Hydrophobizität der Substratbindetasche reguliert wird. Basierend auf den erhaltenen Ergebnissen wurden die potenziellen Substratbindetaschen und damit auch mögliche Substrate einer Gruppe bisher nicht charakterisierter, 4CL-ähnlicher Enzyme (4CLLs) vorhergesagt. Im Rahmen der funktionellen Analyse ausgewählter 4CLLs konnte die Aktivierung von Jasmonsäure-Vorstufen durch drei Enzyme nachgewiesen werden. Die Substratspezifität dieser 4CLLs sowie ihre Lokalisation in Peroxisomen lassen auf eine Funktion in der Jasmonat- Biosynthese schließen. Taschenbuch.
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme
DE PB NWISBN: 3865376819 bzw. 9783865376817, in Deutsch, Cuvillier Verlag, Taschenbuch, neu.
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme: ab 17.99 € als Taschenbuch: Analyse der 4-Cumarat: CoA-Ligase (4CL) und ausgewählter 4CL-ähnlicher Enzyme aus Arabidopsis thaliana. Aus dem Bereich: Bücher, Wissenschaft, Biologie,.
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme
~DE PB NWISBN: 3865376819 bzw. 9783865376817, vermutlich in Deutsch, Cuvillier Verlag, Taschenbuch, neu.
Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme: ab 17.99 € als Taschenbuch: Analyse der 4-Cumarat: CoA-Ligase (4CL) und ausgewählter 4CL-ähnlicher Enzyme aus Arabidopsis thaliana. Aus dem Bereich: Bücher, Wissenschaft, Biologie,.
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Mechanismus der Substratselektion durch Adenylat bildende Enzyme: Analyse der 4-Cumarat: CoA-Ligase (4CL) und ausgewählter 4CL-ähnlicher Enzyme aus Arabidopsis thaliana (2005)
DE PB USISBN: 9783865376817 bzw. 3865376819, in Deutsch, 114 Seiten, Cuvillier Verlag, Taschenbuch, gebraucht.
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