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Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus (German Edition)
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Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus
ISBN: 9783832474294 bzw. 3832474293, in Deutsch, Diplomica Verlag, neu.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus: Inhaltsangabe:Zusammenfassung: In der vorliegenden Diplomarbeit wurde ein Genetischer Algorithmus, der die Zuordnung der Residuenummern zu deren 15N-HSQC-Signalen automatisieren und optimieren soll, entwickelt. Die Informationen der 15N-HSQC- und NOESY-Messung können erst nach der richtigen Zuordnung der Residuenummern im Protein verwertet werden. Diese Aufgabe soll der Genetische Algorithmus erledigen, da dies in der derzeitigen wissenschaftlichen Praxis oftmals nur per Hand möglich ist. Der erste Teil der Arbeit behandelt die Theorie der NMR (Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy) und des Genetischen Algorithmus, soweit dies für das Verständnis der Arbeit nötig ist. Im zweiten Teil der Arbeit wird das entwickelte Programm erläutert und die einzelnen Klassen sowie die enthaltenen Funktionen erklärt. Auf die Funktionen der Klasse PeakInterpretation.java wird speziell eingegangen, da diese Klasse die genetischen Operatoren Rekombination und Crossover enthält. Im nächsten Abschnitt werden Programmparameter festgelegt und die Ergebnisse der Testreihen beschrieben. Nach den ersten Läufen wurde ersichtlich, dass mit der vorhandenen Fitnessfunktion keine guten Ergebnisse erzielt werden konnte. Die Fitnessfunktion wurde daher im Anschluss an diese ersten Testläufe geändert, indem man das Bitset proceed entfernte, das für die Überprüfung von doppelt vergebenen Residuenummern eingesetzt wurde (siehe Abbildung 55 Seite 45). Mit folgenden Parametereinstellungen wurden im nächsten Teil der Arbeit die Proteine mdm2 und b8q ausgewertet. - Mutationsrate: 0.6 - Rekombinationsrate: 0.9 - Populationsgröße: 100 - Generationszyklen: 50 - Generationsläufe: 0 - 20 000 Mit den oben angegebenen Parametereinstellungen konnte das Protein mdm2 bis zu 75 % ausgewertet werden. Beim Protein b8q war die erzielte Zuordnungsrate geringer als bei Protein mdm2. Bei den Läufen wurden maximal 19 Residuenummern richtig zugeordnet. Dies bedeutet, dass das Protein zu 58 % die richtige Zuordnung besitzt. Zur Verbesserung dieses Ergebnisses innerhalb eines Laufes wurden weitere interessante Spektren mit einem Fitnesswert, der nahe am maximalen Fitnesswert des Laufes liegt, mit betrachtet. Dadurch war es möglich die Zuordnungsrate auf 61 % zu erhöhen. Des weiteren konnte bei diesen Läufen festgestellt werden, dass es Spektren mit demselben Fitnesswert gibt, aber mit unterschiedlicher Anzahl an richtig zugeordneten Residuenummern. Der Grund liegt darin, dass mit der 1. und 2. Fitnessfunktion nur qualitative Beurteilungen der getroffenen Zuordnung möglich sind (siehe Abbildung 55). Um eine bessere Beurteilung zu erhalten, wurde die Fitnessfunktion erweitert, um quantitative Aussage zu ermöglichen. Trotz mehrmaliger Änderung der Fitnessfunktion (siehe Abbildung 55) war es nicht möglich eindeutige Ergebnisse zu erzielen. Auch bei erneuten Testläufen traten Spektren mit dem selben Fitnesswert und unterschiedlicher Anzahl an richtig zugeordneten Residuenummern auf. Daraus ist zu schließen, dass es nicht möglich war eine quantitative Beurteilung über Peakobjekte, deren HNVerbindungen sowie Residuenummern nicht innerhalb von 4 Ångström lagen, in die Fitnessfunktion aufzunehmen. Um eine Erhöhung der Zuordnung zu erreichen sind weitere Informationen über die 15N-HSQC-Signale nötig, um somit die Auswahl an möglichen Residuenummern pro 15N-HSQC-Signal zu erniedrigen. Ein Lösungsansatz für dieses Problem wäre, eine Möglichkeit zu finden bei der 15N-HSQC-Messung die einzelnen Signale nach Aminosäure-Typ zu markieren. Dadurch wäre es möglich pro 15N-HSQC-Signal die Aminosäure vorauszusagen und somit die Auswahl an möglichen Residuenummern zu erniedrigen. Inhaltsverzeichnis:Inhaltsverzeichnis: 1.0Einleitung1 1.1Aminosäuren2 1.2Proteine2 2.0Theoretische Grundlagen - Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy4 2.1Grundlagen4 2.2NMR-Spektren5 2.2.115N-HSQC5 2.2.2NOESY (Nuclear Overhauser and Exchange Spectroscopy)6 2.2.2.1Heteronuclear NOE-Effekt (Nuclear Overhauser Effect)6 2.2.2.2NOESY-Experiment7 2.3Zusammenfassung Theoretische Grundlagen ¿ NMR7 3.0Theoretische Grundlagen - Genetischer Algorithmus (GA)8 3.1Allgemeines zum GA8 3.2Terminologie des Genetischen Algorithmus9 3.3Kodierung10 3.4Basisalgorithmus11 3.4.1Einflussgrößen11 3.5Genetische Operatoren12 3.5.1Selektion13 3.5.2Rekombination13 3.5.3Reproduktion14 3.5.4Mutation15 4.0Entwicklung eines Genetischen Algorithmus zur Auswertung von Protein-NMR-Spektren16 4.1pdb-Datenfile16 4.215N-HSQC-Datenfile17 4.3NOESY-Datenfile18 4.4Überarbeitung der eingelesenen Daten18 4.4.1pdbMatrix19 4.4.2NoesyMatrix19 4.5Programmklassen20 4.5.1AnalyseSpectrum.java20 4.5.2FileInput.java21 4.5.3World.java21 4.5.4Situated.java21 4.5.5Peak.java21 4.5.6PeakInterpretation.java22 4.5.6.1Fitnessfunktion22 4.5.6.2Rekombination23 4.5.6.3Mutation24 4.5.7Population.java25 4.6Testreihen26 4.6.1B8Q - Proteindaten für die Testreihen26 4.6.2Mutationsrate und Rekombinationsrate26 4.6.22. Fitnessfunktion - Mutationsrate und Rekombinationsrate28 4.6.3Bestimmung der optimalen Populationsgröße30 4.6.4Einstellung der Populationszyklen31 4.6.5Zusammenfassung der Testreihen33 5.0Auswertung der Proteine34 5.1Protein - mdm234 5.1.1mdm2- Auswertung34 5.2Protein - b8q36 5.2.1b8q ¿ Auswertung36 6.0Einbezug von quantitativen Gesichtspunkten in die Fitnessfunktion39 6.1Einbeziehen von zusätzlichen Parametern39 6.2Distanzmatrizen mit Betrag39 6.33. Fitnessfunktion40 6.44. Fitnessfunktion42 7.0Zusammenfassung und Ausblick44 8.0Abbildungen47 9.0Abbildungsverzeichnis54 10.0Literaturverzeichnis55 10.1Literatur zur NMR55 10.2Literatur zum Genetischen Algorithmus56 11.0Appendix57, Ebook.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus
ISBN: 9783838674292 bzw. 3838674294, in Deutsch, Grin Verlag Diplom.De, Taschenbuch, neu.
buecher.de GmbH & Co. KG, [1].
Diplomarbeit aus dem Jahr 2003 im Fachbereich Medizin - Biomedizinische Technik, Note: 1,7, Fachhochschule Weihenstephan Abteilung Freising (Biotechnologie), Sprache: Deutsch, Abstract: Inhaltsangabe:Zusammenfassung: In der vorliegenden Diplomarbeit wurde ein Genetischer Algorithmus, der die Zuordnung der Residuenummern zu deren 15N-HSQC-Signalen automatisieren und optimieren soll, entwickelt. Die Informationen der 15N-HSQC- und NOESY-Messung können erst nach der richtigen Zuordnung der Residuenummern im Protein verwertet werden. Diese Aufgabe soll der Genetische Algorithmus erledigen, da dies in der derzeitigen wissenschaftlichen Praxis oftmals nur per Hand möglich ist. Der erste Teil der Arbeit behandelt die Theorie der NMR (Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy) und des Genetischen Algorithmus, soweit dies für das Verständnis der Arbeit nötig ist. Im zweiten Teil der Arbeit wird das entwickelte Programm erläutert und die einzelnen Klassen sowie die enthaltenen Funktionen erklärt. Auf die Funktionen der Klasse PeakInterpretation.java wird speziell eingegangen, da diese Klasse die genetischen Operatoren Rekombination und Crossover enthält. Im nächsten Abschnitt werden Programmparameter festgelegt und die Ergebnisse der Testreihen beschrieben. Nach den ersten Läufen wurde ersichtlich, dass mit der vorhandenen Fitnessfunktion keine guten Ergebnisse erzielt werden konnte. Die Fitnessfunktion wurde daher im Anschluss an diese ersten Testläufe geändert, indem man das Bitset proceed entfernte, das für die Überprüfung von doppelt vergebenen Residuenummern eingesetzt wurde (siehe Abbildung 55 Seite 45). Mit folgenden Parametereinstellungen wurden im nächsten Teil der Arbeit die Proteine mdm2 und b8q ausgewertet. - Mutationsrate: 0.6 - Rekombinationsrate: 0.9 - Populationsgröße: 100 - Generationszyklen: 50 - Generationsläufe: 0 - 20 000 Mit den oben angegebenen Parametereinstellungen konnte das Protein mdm2 bis zu 75 % ausgewertet werden. Beim Protein b8q war die erzielte Zuordnungsrate geringer als bei Protein mdm2. Bei den Läufen wurden maximal 19 Residuenummern richtig zugeordnet. Dies bedeutet, dass das Protein zu 58 % die richtige Zuordnung besitzt. Zur Verbesserung dieses Ergebnisses innerhalb eines Laufes wurden weitere interessante Spektren mit einem Fitnesswert, der nahe am maximalen Fitnesswert des Laufes liegt, mit betrachtet. Dadurch war es möglich die Zuordnungsrate auf 61 % zu erhöhen. Des weiteren konnte bei diesen Läufen festgestellt werden, dass es Spektren mit demselben Fitnesswert gibt, aber mit unterschiedlicher Anzahl an richtig zugeordneten Residuenummern. Der Grund liegt darin, dass mit der 1. und 2. Fitnessfunktion nur qualitative Beurteilungen der getroffenen Zuordnung möglich sind (siehe Abbildung 55). Um eine bessere Beurteilung zu erhalten, wurde die Fitnessfunktion erweitert, um quantitative Aussage zu ermöglichen. Trotz mehrmaliger Änderung der Fitnessfunktion (siehe Abbildung 55) war es nicht möglich eindeutige Ergebnisse zu erzielen. Auch bei erneuten Testläufen traten Spektren mit dem selben Fitnesswert und unterschiedlicher Anzahl an richtig zugeordneten Residuenummern auf. Daraus ist zu schließen, dass es nicht möglich war eine quantitative Beurteilung über Peakobjekte, deren HNVerbindungen sowie Residuenummern nicht innerhalb von 4 Ångström lagen, in die Fitnessfunktion aufzunehmen. Um eine Erhöhung der Zuordnung zu erreichen sind weitere Informationen über die 15N-HSQC-Signale nötig, um somit die Auswahl an möglichen Residuenummern pro 15N-HSQC-Signal zu erniedrigen. Ein Lösungsansatz für dieses Problem wäre, eine Möglichkeit zu finden bei der 15N-HSQC-Messung die einzelnen Signale nach Aminosäure-Typ zu markieren. Dadurch wäre es möglich pro 15N-HSQC-Signal die Aminosäure vorauszusagen und somit die Auswahl an möglichen Residuenummern zu ...2003. 112 S. 210 mmVersandfertig in 3-5 Tagen, Softcover.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus
ISBN: 9783838674292 bzw. 3838674294, in Deutsch, neu.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus, Diplomarbeit aus dem Jahr 2003 im Fachbereich Medizin - Biomedizinische Technik, Note: 1,7, Fachhochschule Weihenstephan; Abteilung Freising (Biotechnologie), Sprache: Deutsch, Abstract: Inhaltsangabe:Zusammenfassung: In der vorliegenden Diplomarbeit wurde ein Genetischer Algorithmus, der die Zuordnung der Residuenummern zu deren 15N-HSQC-Signalen automatisieren und optimieren soll, entwickelt. Die Informationen der 15N-HSQC- und NOESY-Messung können erst nach der richtigen Zuordnung der Residuenummern im Protein verwertet werden. Diese Aufgabe soll der Genetische Algorithmus erledigen, da dies in der derzeitigen wissenschaftlichen Praxis oftmals nur per Hand möglich ist. Der erste Teil der Arbeit behandelt die Theorie der NMR (Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy) und des Genetischen Algorithmus, soweit dies für das Verständnis der Arbeit nötig ist. Im zweiten Teil der Arbeit wird das entwickelte Programm erläutert und die einzelnen Klassen sowie die enthaltenen Funktionen erklärt. Auf die Funktionen der Klasse PeakInterpretation.java wird speziell eingegangen, da diese Klasse die genetischen Operatoren Rekombination und Crossover enthält. Im nächsten Abschnitt werden Programmparameter festgelegt und die Ergebnisse der Testreihen beschrieben. Nach den ersten Läufen wurde ersichtlich, dass mit der vorhandenen Fitnessfunktion keine guten Ergebnisse erzielt werden konnte. Die Fitnessfunktion wurde daher im Anschluss an diese ersten Testläufe geändert, indem man das Bitset proceed entfernte, das für die Überprüfung von doppelt vergebenen Residuenummern eingesetzt wurde (siehe Abbildung 55 Seite 45). Mit folgenden Parametereinstellungen wurden im nächsten Teil der Arbeit die Proteine mdm2 und b8q ausgewertet. - Mutationsrate: 0.6 - Rekombinationsrate: 0.9 - Populationsgröße: 100 - Generationszyklen: 50 - Generationsläufe: 0 - 20 000 Mit den oben angegebenen Parametereinstellungen konnte das Protein mdm2 bis zu 75 % ausgewertet werden. Beim Protein b8q war die erzielte Zuordnungsrate geringer als bei Protein mdm2. Bei den Läufen wurden maximal 19 Residuenummern richtig zugeordnet. Dies bedeutet, dass das Protein zu 58 % die richtige Zuordnung besitzt. Zur Verbesserung dieses Ergebnisses innerhalb eines Laufes wurden weitere interessante Spektren mit einem Fitnesswert, der nahe am maximalen Fitnesswert des Laufes liegt, mit betrachtet. Dadurch war es möglich die Zuordnungsrate auf 61 % zu erhöhen. Des weiteren konnte bei diesen Läufen festgestellt werden, dass es Spektren mit demselben Fitnesswert gibt, aber mit unterschiedlicher Anzahl an richtig zugeordneten Residuenummern. Der Grund liegt darin, dass mit der 1. und 2. Fitnessfunktion nur qualitative Beurteilungen der getroffenen Zuordnung möglich sind (siehe Abbildung 55). Um eine bessere Beurteilung zu erhalten, wurde die Fitnessfunktion erweitert, um quantitative Aussage zu ermöglichen. Trotz mehrmaliger Änderung der Fitnessfunktion (siehe Abbildung 55) war es nicht möglich eindeutige Ergebnisse zu erzielen. Auch bei erneuten Testläufen traten Spektren mit dem selben Fitnesswert und unterschiedlicher Anzahl an richtig zugeordneten Residuenummern auf. Daraus ist zu schließen, dass es nicht möglich war eine quantitative Beurteilung über Peakobjekte, deren HNVerbindungen sowie Residuenummern nicht innerhalb von 4 Ångström lagen, in die Fitnessfunktion aufzunehmen. Um eine Erhöhung der Zuordnung zu erreichen sind weitere Informationen über die 15N-HSQC-Signale nötig, um somit die Auswahl an möglichen Residuenummern pro 15N-HSQC-Signal zu erniedrigen. Ein Lösungsansatz für dieses Problem wäre, eine Möglichkeit zu finden bei der 15N-HSQC-Messung die einzelnen Signale nach Aminosäure-Typ zu markieren. Dadurch wäre es möglich pro 15N-HSQC-Signal die Aminosäure vorauszusagen und somit die Auswahl an möglichen Residuenummern zu ...
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus
ISBN: 9783838674292 bzw. 3838674294, in Deutsch, neu.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus, Diplomarbeit aus dem Jahr 2003 im Fachbereich Medizin - Biomedizinische Technik, Note: 1,7, Fachhochschule Weihenstephan; Abteilung Freising (Biotechnologie), Sprache: Deutsch, Abstract: Inhaltsangabe:Zusammenfassung: In der vorliegenden Diplomarbeit wurde ein Genetischer Algorithmus, der die Zuordnung der Residuenummern zu deren 15N-HSQC-Signalen automatisieren und optimieren soll, entwickelt. Die Informationen der 15N-HSQC- und NOESY-Messung können erst nach der richtigen Zuordnung der Residuenummern im Protein verwertet werden. Diese Aufgabe soll der Genetische Algorithmus erledigen, da dies in der derzeitigen wissenschaftlichen Praxis oftmals nur per Hand möglich ist. Der erste Teil der Arbeit behandelt die Theorie der NMR (Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy) und des Genetischen Algorithmus, soweit dies für das Verständnis der Arbeit nötig ist. Im zweiten Teil der Arbeit wird das entwickelte Programm erläutert und die einzelnen Klassen sowie die enthaltenen Funktionen erklärt. Auf die Funktionen der Klasse PeakInterpretation.java wird speziell eingegangen, da diese Klasse die genetischen Operatoren Rekombination und Crossover enthält. Im nächsten Abschnitt werden Programmparameter festgelegt und die Ergebnisse der Testreihen beschrieben. Nach den ersten Läufen wurde ersichtlich, dass mit der vorhandenen Fitnessfunktion keine guten Ergebnisse erzielt werden konnte. Die Fitnessfunktion wurde daher im Anschluss an diese ersten Testläufe geändert, indem man das Bitset proceed entfernte, das für die Überprüfung von doppelt vergebenen Residuenummern eingesetzt wurde (siehe Abbildung 55 Seite 45). Mit folgenden Parametereinstellungen wurden im nächsten Teil der Arbeit die Proteine mdm2 und b8q ausgewertet. - Mutationsrate: 0.6 - Rekombinationsrate: 0.9 - Populationsgrösse: 100 - Generationszyklen: 50 - Generationsläufe: 0 - 20 000 Mit den oben angegebenen Parametereinstellungen konnte das Protein mdm2 bis zu 75 % ausgewertet werden. Beim Protein b8q war die erzielte Zuordnungsrate geringer als bei Protein mdm2. Bei den Läufen wurden maximal 19 Residuenummern richtig zugeordnet. Dies bedeutet, dass das Protein zu 58 % die richtige Zuordnung besitzt. Zur Verbesserung dieses Ergebnisses innerhalb eines Laufes wurden weitere interessante Spektren mit einem Fitnesswert, der nahe am maximalen Fitnesswert des Laufes liegt, mit betrachtet. Dadurch war es möglich die Zuordnungsrate auf 61 % zu erhöhen. Des weiteren konnte bei diesen Läufen festgestellt werden, dass es Spektren mit demselben Fitnesswert gibt, aber mit unterschiedlicher Anzahl an richtig zugeordneten Residuenummern. Der Grund liegt darin, dass mit der 1. und 2. Fitnessfunktion nur qualitative Beurteilungen der getroffenen Zuordnung möglich sind (siehe Abbildung 55). Um eine bessere Beurteilung zu erhalten, wurde die Fitnessfunktion erweitert, um quantitative Aussage zu ermöglichen. Trotz mehrmaliger Änderung der Fitnessfunktion (siehe Abbildung 55) war es nicht möglich eindeutige Ergebnisse zu erzielen. Auch bei erneuten Testläufen traten Spektren mit dem selben Fitnesswert und unterschiedlicher Anzahl an richtig zugeordneten Residuenummern auf. Daraus ist zu schliessen, dass es nicht möglich war eine quantitative Beurteilung über Peakobjekte, deren HNVerbindungen sowie Residuenummern nicht innerhalb von 4 Ångström lagen, in die Fitnessfunktion aufzunehmen. Um eine Erhöhung der Zuordnung zu erreichen sind weitere Informationen über die 15N-HSQC-Signale nötig, um somit die Auswahl an möglichen Residuenummern pro 15N-HSQC-Signal zu erniedrigen. Ein Lösungsansatz für dieses Problem wäre, eine Möglichkeit zu finden bei der 15N-HSQC-Messung die einzelnen Signale nach Aminosäure-Typ zu markieren. Dadurch wäre es möglich pro 15N-HSQC-Signal die Aminosäure vorauszusagen und somit die Auswahl an möglichen Residuenummern zu ...
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus
ISBN: 9783832474294 bzw. 3832474293, in Deutsch, neu.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus ab 74 € als pdf eBook: . Aus dem Bereich: eBooks, Fachthemen & Wissenschaft, Medizin,.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus als eBook von Simone Wexlberger
ISBN: 9783832474294 bzw. 3832474293, in Deutsch, Diplom.de, neu.
Die Beschreibung dieses Angebotes ist von geringer Qualität oder in einer Fremdsprache. Trotzdem anzeigen
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus (2003)
ISBN: 9783838674292 bzw. 3838674294, in Deutsch, 108 Seiten, Diplomarbeiten Agentur diplom.de, Taschenbuch, neu.
Von Händler/Antiquariat, Amazon.de.
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Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus
ISBN: 9783838674292 bzw. 3838674294, in Deutsch, Diplomarbeiten Agentur diplom.de, Taschenbuch, neu.
In Stock.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus
ISBN: 9783832474294 bzw. 3832474293, in Deutsch, neu, E-Book, elektronischer Download.
1. Auflage, 1. Auflage.
Entwicklung einer Optimierungsmethode zum Auswerten von Protein-NMR-Spektren mit Hilfe eines Genetischen Algorithmus (2004)
ISBN: 9783832474294 bzw. 3832474293, in Deutsch, 99 Seiten, Diplomica, neu.
Von Händler/Antiquariat, diplomica.
Pappbilderbuch, Label: Diplomica, Diplomica, Produktgruppe: Book, Publiziert: 2004-01, Studio: Diplomica.