Aktivierungsanalysen der Kinasen des Insulinrezeptors: Aktivierungsanalysen der monomeren, dimeren und heteromeren Kinasen des Insulinrezeptors (German Edition)
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Aktivierungsanalysen der Kinasen des Insulinrezeptors
DE PB NWISBN: 9783838114453 bzw. 3838114450, in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften, Taschenbuch, neu.
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buecher.de GmbH & Co. KG, [1].
Dimerisierung führt bei Rezeptortyrosinkinasen (RTK) zur Aktivierung der Kinaseaktivität, die sich in der Autophosphorylierung der Dimere niederschlägt. Nach gängiger Meinung (Schlessinger et al. 1988/1989 Lammers et al. 1990 Ullrich et al. 1990) erfolgt die Phosphorylierung der Dimere in trans, d.h. die Untereinheiten phosphorylieren sich gegenseitig. Demnach sind Dimerisierung und trans-Autophosphorylierung unentbehrlich für den Aktivierungsprozess. Eine entscheidende Rolle bei der Aktivierung des Insulinrezeptors (IR) wird den Tyrosinpositionen der Aktivierungsschleife (Y1146, Y1150 und Y1151) zugesprochen (White et al.,. 1988). In zahlreichen Mutationsanalysen wurde die Rolle der einzelnen Tyrosine für den Aktivierungsprozess des IRs und für die Signaltransduktion kontrovers diskutiert ( Tavare et al. 1991 Wilden et al. 1992 Zhang et al. 1991 Dickens und Tavare 1992). Um ein homogenes Untersuchungsfeld zur Analyse der zugrunde liegenden Mechanismen zu schaffen, wurden indieser Arbeit unterschiedliche mutierte Homo-und Heterodimere Kinasekonstrukte des Insulinrezeptors generiert und in ihrer Aktivität in Auto- und Substratphosphorylierung charakterisiert.2010. 188 S.Versandfertig in 3-5 Tagen, Softcover.
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Dimerisierung führt bei Rezeptortyrosinkinasen (RTK) zur Aktivierung der Kinaseaktivität, die sich in der Autophosphorylierung der Dimere niederschlägt. Nach gängiger Meinung (Schlessinger et al. 1988/1989 Lammers et al. 1990 Ullrich et al. 1990) erfolgt die Phosphorylierung der Dimere in trans, d.h. die Untereinheiten phosphorylieren sich gegenseitig. Demnach sind Dimerisierung und trans-Autophosphorylierung unentbehrlich für den Aktivierungsprozess. Eine entscheidende Rolle bei der Aktivierung des Insulinrezeptors (IR) wird den Tyrosinpositionen der Aktivierungsschleife (Y1146, Y1150 und Y1151) zugesprochen (White et al.,. 1988). In zahlreichen Mutationsanalysen wurde die Rolle der einzelnen Tyrosine für den Aktivierungsprozess des IRs und für die Signaltransduktion kontrovers diskutiert ( Tavare et al. 1991 Wilden et al. 1992 Zhang et al. 1991 Dickens und Tavare 1992). Um ein homogenes Untersuchungsfeld zur Analyse der zugrunde liegenden Mechanismen zu schaffen, wurden indieser Arbeit unterschiedliche mutierte Homo-und Heterodimere Kinasekonstrukte des Insulinrezeptors generiert und in ihrer Aktivität in Auto- und Substratphosphorylierung charakterisiert.2010. 188 S.Versandfertig in 3-5 Tagen, Softcover.
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Aktivierungsanalysen der Kinasen des Insulinrezeptors
DE PB NWISBN: 9783838114453 bzw. 3838114450, in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften, Taschenbuch, neu.
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Dimerisierung führt bei Rezeptortyrosinkinasen (RTK) zur Aktivierung der Kinaseaktivität, die sich in der Autophosphorylierung der Dimere niederschlägt. Nach gängiger Meinung (Schlessinger et al. 1988/1989 Lammers et al. 1990 Ullrich et al. 1990) erfolgt die Phosphorylierung der Dimere in trans, d.h. die Untereinheiten phosphorylieren sich gegenseitig. Demnach sind Dimerisierung und trans-Autophosphorylierung unentbehrlich für den Aktivierungsprozess. Eine entscheidende Rolle bei der Aktivierung des Insulinrezeptors (IR) wird den Tyrosinpositionen der Aktivierungsschleife (Y1146, Y1150 und Y1151) zugesprochen (White et al.,. 1988). In zahlreichen Mutationsanalysen wurde die Rolle der einzelnen Tyrosine für den Aktivierungsprozess des IRs und für die Signaltransduktion kontrovers diskutiert ( Tavare et al. 1991 Wilden et al. 1992 Zhang et al. 1991 Dickens und Tavare 1992). Um ein homogenes Untersuchungsfeld zur Analyse der zugrunde liegenden Mechanismen zu schaffen, wurden indieser Arbeit unterschiedliche mutierte Homo-und Heterodimere Kinasekonstrukte des Insulinrezeptors generiert und in ihrer Aktivität in Auto- und Substratphosphorylierung charakterisiert.2010. 188 S.Versandfertig in 3-5 Tagen, Softcover, Neuware.
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Dimerisierung führt bei Rezeptortyrosinkinasen (RTK) zur Aktivierung der Kinaseaktivität, die sich in der Autophosphorylierung der Dimere niederschlägt. Nach gängiger Meinung (Schlessinger et al. 1988/1989 Lammers et al. 1990 Ullrich et al. 1990) erfolgt die Phosphorylierung der Dimere in trans, d.h. die Untereinheiten phosphorylieren sich gegenseitig. Demnach sind Dimerisierung und trans-Autophosphorylierung unentbehrlich für den Aktivierungsprozess. Eine entscheidende Rolle bei der Aktivierung des Insulinrezeptors (IR) wird den Tyrosinpositionen der Aktivierungsschleife (Y1146, Y1150 und Y1151) zugesprochen (White et al.,. 1988). In zahlreichen Mutationsanalysen wurde die Rolle der einzelnen Tyrosine für den Aktivierungsprozess des IRs und für die Signaltransduktion kontrovers diskutiert ( Tavare et al. 1991 Wilden et al. 1992 Zhang et al. 1991 Dickens und Tavare 1992). Um ein homogenes Untersuchungsfeld zur Analyse der zugrunde liegenden Mechanismen zu schaffen, wurden indieser Arbeit unterschiedliche mutierte Homo-und Heterodimere Kinasekonstrukte des Insulinrezeptors generiert und in ihrer Aktivität in Auto- und Substratphosphorylierung charakterisiert.2010. 188 S.Versandfertig in 3-5 Tagen, Softcover, Neuware.
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Aktivierungsanalysen der Kinasen des Insulinrezeptors (2015)
DE PB NW RPISBN: 9783838114453 bzw. 3838114450, in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften AG Co. KG Okt 2015, Taschenbuch, neu, Nachdruck.
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Von Händler/Antiquariat, AHA-BUCH GmbH [51283250], Einbeck, Germany.
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Aktivierungsanalysen der Kinasen des Insulinrezeptors: Aktivierungsanalysen der monomeren, dimeren und heteromeren Kinasen des Insulinrezeptors (2010)
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