Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin
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Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin
DE PB NWISBN: 9783838114378 bzw. 383811437X, in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften, Taschenbuch, neu.
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buecher.de GmbH & Co. KG, [1].
Durch Kombination unterschiedlicher natürlicher und nicht natürlicher (auf Tyrosin) basierender Aminosäuren und deren Verknüpfung zu aminoterminal Prolin und Prolinderivate tragenden Peptiden unter Verwendung der Festphasensynthese wurde eine Peptidbibliothek synthetisiert, deren Peptide auf ihre katalytischen Eigenschaften in der Aldolreaktion untersucht wurden. Eine Reihe von Peptiden wurde auch in freier Form in Lösung katalytisch evaluiert. Von Bedeutung sind Umsetzungsgeschwindigkeit der Edukte sowie erzielbare Enantiomerenüberschüsse des Aldolprodukts und Einflüsse von Peptidsequenz, Peptidlänge und aminoterminaler Chiralität der synthetisierten Peptide. Mit Hilfe einer neuen online-NMR-Methode konnte die Kinetik der Aldolreaktion nichtinvasiv beobachtet und so kinetische Konstanten der Aldolkatalyse ermittelt werden. Kraftfeldmethoden, gestützt durch theoretische Überlegungen führen zu Einblicken in die Struktur von Übergangszuständen der Reaktion.2010. 276 S.Versandfertig in 3-5 Tagen, Softcover.
buecher.de GmbH & Co. KG, [1].
Durch Kombination unterschiedlicher natürlicher und nicht natürlicher (auf Tyrosin) basierender Aminosäuren und deren Verknüpfung zu aminoterminal Prolin und Prolinderivate tragenden Peptiden unter Verwendung der Festphasensynthese wurde eine Peptidbibliothek synthetisiert, deren Peptide auf ihre katalytischen Eigenschaften in der Aldolreaktion untersucht wurden. Eine Reihe von Peptiden wurde auch in freier Form in Lösung katalytisch evaluiert. Von Bedeutung sind Umsetzungsgeschwindigkeit der Edukte sowie erzielbare Enantiomerenüberschüsse des Aldolprodukts und Einflüsse von Peptidsequenz, Peptidlänge und aminoterminaler Chiralität der synthetisierten Peptide. Mit Hilfe einer neuen online-NMR-Methode konnte die Kinetik der Aldolreaktion nichtinvasiv beobachtet und so kinetische Konstanten der Aldolkatalyse ermittelt werden. Kraftfeldmethoden, gestützt durch theoretische Überlegungen führen zu Einblicken in die Struktur von Übergangszuständen der Reaktion.2010. 276 S.Versandfertig in 3-5 Tagen, Softcover.
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Symbolbild
Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin (2010)
DE PB NW RPISBN: 9783838114378 bzw. 383811437X, in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag Apr 2010, Taschenbuch, neu, Nachdruck.
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This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware - Durch Kombination unterschiedlicher natürlicher und nicht natürlicher (auf Tyrosin) basierender Aminosäuren und deren Verknüpfung zu aminoterminal Prolin und Prolinderivate tragenden Peptiden unter Verwendung der Festphasensynthese wurde eine Peptidbibliothek synthetisiert, deren Peptide auf ihre katalytischen Eigenschaften in der Aldolreaktion untersucht wurden. Eine Reihe von Peptiden wurde auch in freier Form in Lösung katalytisch evaluiert. Von Bedeutung sind Umsetzungsgeschwindigkeit der Edukte sowie erzielbare Enantiomerenüberschüsse des Aldolprodukts und Einflüsse von Peptidsequenz, Peptidlänge und aminoterminaler Chiralität der synthetisierten Peptide. Mit Hilfe einer neuen online-NMR-Methode konnte die Kinetik der Aldolreaktion nichtinvasiv beobachtet und so kinetische Konstanten der Aldolkatalyse ermittelt werden. Kraftfeldmethoden, gestützt durch theoretische Überlegungen führen zu Einblicken in die Struktur von Übergangszuständen der Reaktion. 276 pp. Deutsch.
This item is printed on demand - Print on Demand Titel. Neuware - Durch Kombination unterschiedlicher natürlicher und nicht natürlicher (auf Tyrosin) basierender Aminosäuren und deren Verknüpfung zu aminoterminal Prolin und Prolinderivate tragenden Peptiden unter Verwendung der Festphasensynthese wurde eine Peptidbibliothek synthetisiert, deren Peptide auf ihre katalytischen Eigenschaften in der Aldolreaktion untersucht wurden. Eine Reihe von Peptiden wurde auch in freier Form in Lösung katalytisch evaluiert. Von Bedeutung sind Umsetzungsgeschwindigkeit der Edukte sowie erzielbare Enantiomerenüberschüsse des Aldolprodukts und Einflüsse von Peptidsequenz, Peptidlänge und aminoterminaler Chiralität der synthetisierten Peptide. Mit Hilfe einer neuen online-NMR-Methode konnte die Kinetik der Aldolreaktion nichtinvasiv beobachtet und so kinetische Konstanten der Aldolkatalyse ermittelt werden. Kraftfeldmethoden, gestützt durch theoretische Überlegungen führen zu Einblicken in die Struktur von Übergangszuständen der Reaktion. 276 pp. Deutsch.
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Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin
DE PB NWISBN: 9783838114378 bzw. 383811437X, in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften, Taschenbuch, neu.
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Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin
~DE PB NWISBN: 383811437X bzw. 9783838114378, vermutlich in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften AG Co. KG, Taschenbuch, neu.
Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin ab 89.9 € als Taschenbuch: Organokatalyse durch freie und festphasengebundene Di- Tri- und Tetrapeptide aus Prolin und nicht natürlichen Tyrosinderivaten. Aus dem Bereich: Bücher, Wissenschaft, Chemie,.
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Organokatalyse Durch Peptide Aus Tyrosinderivaten Und Prolin: Organokatalyse Durch Freie Und Festphasengebundene Di-, Tri- Und Tetrapeptide Aus Prolin Und Nicht Natürlichen Tyrosinderivaten (2010)
~DE PB NWISBN: 9783838114378 bzw. 383811437X, vermutlich in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften, Taschenbuch, neu.
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Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften, 2010. Paperback. New. German language.
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Südwestdeutscher Verlag Für Hochschulschriften, 2010. Paperback. New. German language.
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Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin: Organokatalyse durch freie und festphasengebundene Di-, Tri- und Tetrapeptide aus Prolin und nicht natürlichen Tyrosinderivaten (2010)
DE PB NWISBN: 9783838114378 bzw. 383811437X, in Deutsch, 276 Seiten, Suedwestdeutscher Verlag fuer Hochschulschriften, Taschenbuch, neu.
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Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin
DE NWISBN: 9783838114378 bzw. 383811437X, in Deutsch, neu.
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Organokatalyse durch Peptide aus Tyrosinderivaten und Prolin Organokatalyse durch freie und festphasengebundene Di-, Tri- und Tetrapeptide aus Prolin und nicht natürlichen Tyrosinderivaten (2015)
DE NWISBN: 383811437X bzw. 9783838114378, in Deutsch, Südwestdeutscher Verlag für Hochschulschriften AG Co. KG, neu.
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Kartoniert / Broschiert, 11, 2021-05-04.
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