Bestimmung der Lösungsstruktur von H-FABP aus Rinderherz mit mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molekulardynamiksimulation (Paperback)
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Bestimmung der Lösungsstruktur von H-FABP aus Rinderherz mit mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molekulardynamiksimulation: Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fetts?uregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschr?nkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der R?ckgratatome von 1,07?0,15 ? und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Anspräche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, da? die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 ? entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation fährte anfangs zu einer raschen Konformations?nderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrößerung des als Eingangsportal für den Fetts?ureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten. Ebook.

Von Händler/Antiquariat, AHA-BUCH GmbH [51283250], Einbeck, NDS, Germany.
This item is printed on demand - Print on Demand Titel. - Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsäuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschränkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rückgratatome von 1,07±0,15 Å und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprüche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, daß die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 Å entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrößerung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten. 132 pp. Deutsch.

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This item is printed on demand - Print on Demand Titel. - Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsäuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschränkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rückgratatome von 1,07±0,15 Å und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprüche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, daß die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 Å entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrößerung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten. 132 pp. Deutsch.

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Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsäuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschränkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rückgratatome von 1,070,15 Å und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprüche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, daß die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 Å entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrößerung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten.2010. 128 S. 2 Farbabb. 210 mmVersandfertig in 3-5 Tagen, Softcover.

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Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: Ziel dieser ... Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsäuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschränkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rückgratatome von 1,07±0,15 Å und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprüche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, dass die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 Å entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrösserung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten. ePUB, 20.09.2001.

Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: Ziel dieser ... Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsäuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschränkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rückgratatome von 1,07±0,15 Å und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprüche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, daß die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 Å entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrößerung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten. 20.09.2001, ePUB.

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Paperback. 128 pages. Dimensions: 8.3in. x 5.8in. x 0.3in.Doktorarbeit Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universitt Frankfurt am Main (Institut fr Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Abstract: Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lsungsstruktur der rekombinanten pI5, 1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschrnkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschrnkungen je Aminosurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rckgratatome von 1, 070, 15 und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprche an eine hochaufgelste Struktur erfllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, da die hier bestimmte Lsungsstruktur in ihrer Gte einer Kristallstruktur mit einer Auflsung von etwa 2, 4 entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lsungsstruktur in einer Wassersimulation fhrte anfangs zu einer raschen Konformationsnderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrerung des als Eingangsportal fr den Fettsureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine ffnungen erkennbar, welche als Austrittsffnungen fr Wassermolekle dienen knnten. This item ships from multiple locations. Your book may arrive from Roseburg,OR, La Vergne,TN.

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Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsäuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschränkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rückgratatome von 1,07±0,15 Å und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprüche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, daß die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 Å entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrößerung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten. Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch.

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Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), 102 Quellen im Literaturverzeichnis, Sprache: Deutsch, Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsäuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschränkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rückgratatome von 1,07±0,15 Å und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprüche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, daß die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 Å entspricht. Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrößerung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten.

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